Eliminación de micotoxinas
por detoxificación enzimática

Sumario


OBJECTIVO  

En este estudio, se ha evaluado la capacidad de las éster hidrolasas de múltiples orígenes taxonómicos y ambientales para degradar la toxina T-2.

Las micotoxinas son el mayor desafío para los productores de piensos, siendo necesario realizar un control y una corrección regulares.

Las micotoxinas se pueden combatir mediante varios métodos, pero las enzimas y los microbios para desactivar las micotoxinas se están popularizando cada vez más.

En efecto, a diferencia de muchos otros métodos, las enzimas pueden dirigirse a esas toxinas y eliminarlas de manera precisa.

De este modo, no se producirán productos secundarios desconocidos o no intencionados que puedan resultar tan peligrosos como la toxina original.

Sin embargo, las enzimas capaces de degradar micotoxinas como la toxina T-2 son raras.

En un escenario ideal, el campo de la ingeniería de enzimas y el descubrimiento de enzimas con técnicas de genómica y metagenómica guiarían la ingeniería e identificación de tales enzimas capaces de degradar eficientemente las micotoxinas.

En este sentido, la estructura de la toxina T-2 contiene grupos de epóxido y éster y, por lo tanto, puede ser potencialmente degradada por epoxidasas y éster hidrolasas de la superfamilia estructural de α/β.

En este estudio, se ha evaluado la capacidad de las éster hidrolasas de múltiples orígenes taxonómicos y ambientales para degradar la toxina T-2.

Se presentan los primeros ejemplos de tales enzimas capaces de degradar esta toxina a través de diferentes modos de acción.

Aunque aún hay que investigar las enzimas para la aplicación prevista, los datos preliminares sugieren su potencial para la eliminación de micotoxinas.


MATERIALES & MÉTODOS  

Un gran conjunto de éster hidrolasas, identificadas mediante la aplicación de la genómica y la metagenómica y de origen taxonómico y ambiental múltiple, se sometieron a prueba para determinar su capacidad de degradar la toxina T-2.

  • La degradación se evaluó mediante LC-MS/MS.
  • Siguiendo este procedimiento, se encontraron tres enzimas, aisladas de comunidades microbianas ya sea de una muestra de suelo y sedimentos marinos, capaces de degradar la toxina T-2.
  • Se realizaron pruebas a escala para validar los resultados. Para ello, a los tubos que contenían 2 ppm de toxina se les añadió 500μl de una solución madre de enzimas y 9,5 ml de solución tampón y las mezclas se incubaron a 37°C durante una hora.
  • Las muestras se analizaron mediante cromatografía líquida acoplada a espectrometría de masas (LC-MS/MS) para detectar la desaparición de la toxina T-2.


RESULTADOS  

Las pruebas de degradación confirmaron que dos de las 145 éster hidrolasas evaluadas eran capaces de transformar eficientemente la toxina T-2 en las condiciones de nuestro ensayo.

  • Según lo detectado mediante LC-MS/MS, ambas degradan la T-2 al actuar sobre una parte específica de la toxina.

Una tercera enzima era capaz de degradar la T-2, pero en menor medida en comparación con las dos enzimas anteriores.

  • Curiosamente, esta hidrolasa degrada la toxina T-2 al actuar sobre una parte de la molécula distinta a la de las enzimas anteriores.

Autores

Jog Raj1, Manuel Ferrer2, David Almendral2, Cristina Coscolín2, Marco Distaso3,4, Peter N. Golyshin3,4, Jose L. Gonzalez-Alfonso2, Francisco J. Plou2, Hunor Farkaš1, Jasna Bošnjak-Neumüller1 y Marko Vasiljevic1

1PATENT CO, DOO., Mišicevo, Serbia.

2CSIC, Instituto de Catálisis, Departamento de Biocatálisis Aplicada, Madrid, España.

3Facultad de Ciencias Naturales, Universidad de Bangor, Bangor, Reino Unido.

4Centro de Biotecnología Ambiental, Universidad de Bangor, Bangor, Reino Unido.

Autor correspondiente: jog.raj@patent-co.com

Referencias

Referencia: Página 128, WMF meets Asia, Jan 13-15, 2020, Bangkok, Tailandia



Prevención de micotoxicosis
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